CCMB ने पाया कि प्रोटीन कार्य के लिए लचीले हो सकते हैं
हैदराबाद: सेंटर फॉर सेल्युलर एंड मॉलिक्यूलर बायोलॉजी (CCMB) के वैज्ञानिकों ने पाया है कि प्रोटीन कार्य करने के लिए एक निश्चित त्रि-आयामी संरचना तक सीमित नहीं हैं। इसके बजाय, उनका लचीलापन उन्हें कई कार्य करने की अनुमति देता है, जो लंबे समय से चली आ रही इस धारणा को चुनौती देता है कि केवल संरचना ही कार्य को निर्धारित करती है।
‘जर्नल ऑफ द अमेरिकन केमिकल सोसाइटी’ में प्रकाशित अध्ययन में पाया गया कि दो संरचनात्मक रूप से समान पादप प्रोटीन लचीलेपन में अंतर के कारण अलग-अलग सब्सट्रेट विशिष्टताएँ दिखाते हैं। एक विज्ञप्ति के अनुसार, अधिक लचीला प्रोटीन गतिशील रूप से खुद को फिर से आकार देकर आरएनए अणुओं की एक विस्तृत श्रृंखला को बांध सकता है - स्थिरता से समझौता किए बिना - जीन विनियमन के लिए महत्वपूर्ण है।
परमाणु चुंबकीय अनुनाद (NMR) स्पेक्ट्रोस्कोपी और उन्नत कम्प्यूटेशनल विधियों का उपयोग करते हुए, शोधकर्ताओं ने दुर्लभ प्रोटीन अवस्थाओं का पता लगाया - जनसंख्या का केवल 1% - जो अस्थायी रूप से आकार बदलते हैं। ये क्षणभंगुर परिवर्तन प्रोटीन को विभिन्न प्रकार के आरएनए अणुओं के साथ बातचीत करने में सक्षम बनाते हैं, जिससे यह जानकारी मिलती है कि पौधे सीमित प्रोटीन प्रकारों के साथ जटिल जीन नियंत्रण कैसे प्रबंधित करते हैं।
अध्ययन के मुख्य लेखक डॉ. मंदार वी देशमुख ने कहा, "हमने जो दिखाया है वह यह है कि प्रोटीन की आकार बदलने की क्षमता, चाहे वह थोड़ा सा भी क्यों न हो, उसकी संरचना जितनी ही महत्वपूर्ण है।" "यह गतिशील लचीलापन प्रोटीन को मध्य-अंतःक्रिया में अनुकूलन करने की अनुमति देता है, जिससे उन्हें सेलुलर वातावरण में बढ़त मिलती है।"
